CHOLINESTERASE PLASMATIQUE – TEST D’INHIBITION PAR LA DIBUCAÏNE
Définition – physiologie
Deux groupes d’enzymes sont capables d’hydrolyser l’acétylcholine:
– l’acétylcholinestérase (ou cholinestérase vraie) retrouvée principalement au niveau de la jonction neuromusculaire où son rôle est la destruction du neurotransmetteur acétylcholine.
– Les cholinestérases plasmatiques ou pseudocholinestérases qui outre, l’hydrolyse de l’acétylcholine, catalysent celle de nombreux autres esters de la choline. Les cholinestérases plasmatiques sont des glycoprotéines synthétisées par le foie.
Prélèvement – Propriétés de l’échantillon
L’analyse est réalisée sur sérum. L’hémolyse invalide le test.
Valeurs de référence
6.2 – 16.8 U/mL
% d’inhibition de l’activité par la dibucaïne : > 70 %.
A la naissance l’activité cholinestérasique est basse. Les valeurs adultes sont atteintes vers la puberté. Il y a diminution de l’activité durant la grossesse.
Intérêt clinique – Interprétation des résultats
– De nombreuses circonstances pathologiques peuvent conduire à une diminution de l’activité pseudo-cholinestérasique : altération de la fonction hépatique (hépatites aiguës et chroniques, cirrhose, carcinome avec métastases hépatiques), infarctus du myocarde, collagénoses, infections aiguës, … ).
– En cas d’intoxication par les organophosphorés, l’activité cholinestérasique diminue par fixation stable du toxique sur l’enzyme.
– Certains variants génétiques présentent une activité inadéquate. Ils peuvent poser des problèmes en anesthésiologie suite à l’administration de succinyldicholine. La détermination de l’activité cholinestérasique doit être, dans ce cas, combinée avec un test d’inhibition par la dibucaïne.